Interro 1 de biochimie
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Interro 1 de biochimie
I : d
a : AA de la série L, et non AA lévogyres
b : AA de la série D
c : conversion des AA de la série D en L
e : non, car toute macromolécule n'est pas forcément une protéine
II : c-d-e
a : structure secondaire
b : "portant la fonction carbonyle", et non la fonction amine
III : a-c-e
b : les ponts disulfures sont des liaisons covalentes
c : il est plus précis de dire "avec des atomes d'oxygène ionisés"
d : fonction acide : chargée négativement / fonction basique : chargée positivement
IV : b-d-e
a : si, ils le peuvent
c : non, cela peut être une transconformation, un changement de conformation sans clivage
V : b-d-e
a : la molécule est neutre, mais peut présenter le même nombre de charges + que -
c : pH<pHi : la molécule se comporte comme un cation
VI : b-e
a : pas une liaison hydrogène, mais un pont disulfure
c : l'oxygène est pris en charge par le G-SH (groupement thiol)
d : "dans l'état ferreux" et non ferrique
VII : b-c
a : hormone hypoglycémiante
d : arginine-arginine, arginine-lysine et peptice C (pas de lysine-lysine)
e : "du côté N-terminal" et non C-term
VIII : b-c-e
a : elle inhibe la libération des autres hormones
d : diminue la sécrétion de gastrine
IX : a-d
c : cellule alpha et non beta
e : la gluconéogenèse, et non glyconéogenèse
X : b-d-e
a : cellules C de la thyroïde
c : inhibiteur puissant de la résorption osseuse
XI : a-b-e
c : elle favorise l'ostéolyse
d : elle diminue l'excrétion rénale du calcium (en effet, elle favorise son absorption)
XII : a-c-e
b : elle augmente le tonus vasculaire
d : aminopeptidase (et non enzyme de conversion)
e : juste : l'enzyme de conversion permet la formation d'angiotensine II à partir de l'angiotensine I . si on met un inhibiteur de l'enzyme de conversion, moins d'AI sera transformé en AII : diminution d'AII
XIII : a-c-d-e
b : protéine fibrillaire
XIV : a-b-c-e
d : une molécule d'albumine fixe une molécule de bilirubine
XV : a-c-d
b : il existe 5 types de chaines lourdes, et 2 types de chaines légères
XVI : b-d-e
a : le plasma contient du fibrinogène
c : facteur 13
XVII : b-e
a : 1 paire de chaine lourde et 2 paires de chaines légères
c : chaque dimère de tropomyosine
d : la troponine (et non tropomyosine)
XVIII : a-c-d
b : transformation des hélices alpha en feuillet beta
e : "par réduction" et non par oxydation
XIX : b-c-e
a : 1.5 nm de diamètre et pas millimètre
d : protéolyse par des procollagènes peptidases
a : AA de la série L, et non AA lévogyres
b : AA de la série D
c : conversion des AA de la série D en L
e : non, car toute macromolécule n'est pas forcément une protéine
II : c-d-e
a : structure secondaire
b : "portant la fonction carbonyle", et non la fonction amine
III : a-c-e
b : les ponts disulfures sont des liaisons covalentes
c : il est plus précis de dire "avec des atomes d'oxygène ionisés"
d : fonction acide : chargée négativement / fonction basique : chargée positivement
IV : b-d-e
a : si, ils le peuvent
c : non, cela peut être une transconformation, un changement de conformation sans clivage
V : b-d-e
a : la molécule est neutre, mais peut présenter le même nombre de charges + que -
c : pH<pHi : la molécule se comporte comme un cation
VI : b-e
a : pas une liaison hydrogène, mais un pont disulfure
c : l'oxygène est pris en charge par le G-SH (groupement thiol)
d : "dans l'état ferreux" et non ferrique
VII : b-c
a : hormone hypoglycémiante
d : arginine-arginine, arginine-lysine et peptice C (pas de lysine-lysine)
e : "du côté N-terminal" et non C-term
VIII : b-c-e
a : elle inhibe la libération des autres hormones
d : diminue la sécrétion de gastrine
IX : a-d
c : cellule alpha et non beta
e : la gluconéogenèse, et non glyconéogenèse
X : b-d-e
a : cellules C de la thyroïde
c : inhibiteur puissant de la résorption osseuse
XI : a-b-e
c : elle favorise l'ostéolyse
d : elle diminue l'excrétion rénale du calcium (en effet, elle favorise son absorption)
XII : a-c-e
b : elle augmente le tonus vasculaire
d : aminopeptidase (et non enzyme de conversion)
e : juste : l'enzyme de conversion permet la formation d'angiotensine II à partir de l'angiotensine I . si on met un inhibiteur de l'enzyme de conversion, moins d'AI sera transformé en AII : diminution d'AII
XIII : a-c-d-e
b : protéine fibrillaire
XIV : a-b-c-e
d : une molécule d'albumine fixe une molécule de bilirubine
XV : a-c-d
b : il existe 5 types de chaines lourdes, et 2 types de chaines légères
XVI : b-d-e
a : le plasma contient du fibrinogène
c : facteur 13
XVII : b-e
a : 1 paire de chaine lourde et 2 paires de chaines légères
c : chaque dimère de tropomyosine
d : la troponine (et non tropomyosine)
XVIII : a-c-d
b : transformation des hélices alpha en feuillet beta
e : "par réduction" et non par oxydation
XIX : b-c-e
a : 1.5 nm de diamètre et pas millimètre
d : protéolyse par des procollagènes peptidases
Domitille-
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